Biokimia protein

MAKALAH BIOKIMIA

PROTEIN  

OLEH :

KELOMPOK 2

1.      NURHAYATI

2.      NOVIA SETIAWATI

3.      DINA OKTAVIATNA

4.      MEDINA FADILA

JURUSAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI PADANG

2015

KATA PENGANTAR

Puji syukur kami ucapkan atas kehadirat Allah SWT, atas rahmat dan hidayah-Nya sehingga penyusun dapat menyelesaikan makalah Biokimia  dengan waktu yang telah diberikan, dalam penyusunan laporan ini masih jauh dari kesempurnaan namun demikian penyusun telah berusaha semaksimal mungkin agar hasil dari tulisan ini tidak menyimpang dari ketentuan-ketentuan yang ada.

Atas dukungan dari berbagai pihak akhirnya penulis bisa menyelesaikan laporan  ini. Untuk itu dalam kesempatan ini penulis mengucapkan terima kasih kepada Dosen yang mengajar mata kuliah Biokimia Ibu Dr. Violita, S.Si M.Si yang memberikan pengajaran dan arahan dalam penyusunan makalah ini.

Penyusun menyadari bahwa laporan ini masih jauh dari kesempurnaan, karena tak ada gading yang tak retak, begitu pula dengan makalah  ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karena itu kami mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini, dan mudah-mudahan ini dapat bermanfaat bagi kita semua.

Padang,  September 2015

Penulis

A.    STRUKTUR PROTEIN

Protein berasal dari bahasa Yunani proteios yang berarti “ barisan pertama”. Kata yang diciptakan oleh Jons J. Berzelius pada vtahun 1938 untuk menekankan pentingnya golongan ini. Protein memegang peran dalam hampir semua proses Biologi. Protein dibentuk dari 20 macam Asam Amino. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu Asam amino-a terdiri dari gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu, yang semuanya terikat pada atom karbon a. Asam karbon ini disebut a karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Gugus R menyatakan rantai samping. Asam amino yang diperlukan tubuh ada 20 macam. Sepuluh diantaranya sangat penting bagi pertumbuhan sel-sel tubuh manusia dan tidak dapat dibuat dalam tubuh,  sehingga harus didapatkan dari luar tubuh. Asam amino itu disebut asam amino esensial. Selain asam amino esensial terdapat juga asam amino non-esensial. Asam amino non-esensial merupakan asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh manusia. Bahan bakunya berasal dari asam amino lainnya. Namun ada juga yang mengatakan bahwa asam amino terbagi menjadi 3, ditambah dengan asam amino semiesensial.Asam amino semiesensial adalah asam amino yang dapat menghemat pemakaian beberapa asam amino esensial.  (Stryer, 2000 : 17-18)

Protein kadang-kadang diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan, karena urutan Asam Amino dari protein teertentu mencerminkan keterangan genetik yang terkandung dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang mengarahkan Biosintesa protein. Tiap jenis protein ditandai ciri-cirinya oleh :

1.      Susunan kimia yang khas, setiap individual merupakan senyawa murni.

2.      Bobot molekular yang khas, semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai bobot molekular yang sama. Jenis polimer ini disebut monodispers.

3.      Urutan asam amino yang khas, urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara genetik. Akan tetapi, perubahan-perubahan kecil dalam urutan asam amino dari protein tertentu dapat terjadi melalui proses yang dikenal dengan mutasi.  (Soendoro. R, 1989 : 42-43)

Protein adalah penyusun kurang lebih 50% berat kering organisme. Protein bukan hanya sekedaar bahan simpanan atau baha struktural, seperti karbohidrat dan lemak. Tetapi juga berperan penting dalam fungsi kehidupan. Protein adalah senyawa organik kompleks yang tersusun atas unsur Karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), Nitrogen(N) dan kadang-kadang mengandung zat Belerang (S), dan Fosfor(P). Protein merupakan makromolekul yang terdiri dari satu atau lebih polimer. Setiap Polimer tersusun atas monomer yang di sebut asam amino. Masing-masing asam amino mengandung satu atom Karbon(C) yang mengikat satu atom Hidrogen(H), satu gugus amin(NH₂), satu gugus karboksil (-COOH), dan lain-lain (Gugus R).

Berbagai jenis asam amino membentuk rantai panjang melalui ikatan peptida. Ikatan Peptida adalah ikatan antara gugus karboksil satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino lain yang ada di sampingnya. Asam amino yang membentuk rantai panjang ini disebut protein (Polipeptida). Polipeptida di dalam tubuh manusia disintesis di dalam ribosom. Setelah disintesis, protein mengalami ”pematangan” menjadi protein yang lebih kompleks. (Mountgamery, 1993).

Ada dua jenis protein, dibedakan oleh hasil-hasil yang diperoleh, apabila protein dihidrolisasi menjadi satuan monomer penyusun. Ini adalah protein sederhana dan protein berkonjugasi :

Protein sederhana : Hanya asam amino

Protein berkonjugasi : Asam amino + gugus prostetik non protein ( Soendoro, 1989 : 43)

Organisasi struktur protein dibagi kedalam empat kelas dengan urutan kerumitan yang berkurang kelas-kelas itu adalah :

1.      Struktur primer

Ini adalah hanya urutan Asam amino didalam rantai polipeptida dan letak sesuatu jembatan disulfida didalam rantai protein. Struktur primer protein diselenggarakan oleh ikatan-ikatan (peptida) yang kovalen.

2.      Struktur sekunder

Hal ini mengacu pada banyaknya struktur heliks a atau lembaran berlipatan –b setempat yang beraturan dan berhubungan dengan struktur protein secara keseluruhan. Struktur sekunder protein diselenggarakan oleh ikatan-ikatan hidrogen antara oksigen karbonil dan nitrogen amida dari rantai polipeptida.

3.      Struktur tersier

Hal ini mengacu pada cara rantai protein dalam protein berbentuk bulat yang dilekukkan dan dilipat untuk membentuk struktur 3 – dimensi secara menyeluruh dari molekul protein. Struktur tersier diselenggarakan oleh interaksi antara gugus-gugus R dari asam amino.

4.      Struktur kuartener

Banayk protein yang terdiri dari oligomer, atau molekul besar terbentuk dari pengumpulan khas dari sub satuan yang identik atau berlainan yang dikenal dengan protomer. Penyusun protomer dalam protein Oligomerik dikenal sebagai struktur kuaterner. Hemoglobin merupakan suatu contoh baik dari protein semacam itu : terdiri dari tetramer yang mengandung 2 pasang sub satuan protomerik dengan rantai tunggal. Protein yang mempunyai bobot molekuler melebihi 50.000 sering menyangkut 2 atau lebih rantai polipeptida. (Soendoro, 1989 : 46)

  

B.     SIFAT PROTEIN

1.       Protein tidak berwarna dan hambar.

2.       Protein bervariasi dalam bentuk, protein bisa berbentuk struktur kristaloid sederhana sampai struktur fibrilar panjang.

3.       Struktur protein terdiri dari dua pola yang berbeda – protein globular dan protein fibrilar.

4.       Protein globular yang berbentuk bulat dan hadir pada tanaman. Protein Fibrilar yang seperti benang, mereka umumnya hadir pada hewan.

5.       Dengan ukuran besar, protein menunjukkan banyak sifat koloid.

6.       Tingkat difusi protein sangat lambat.

7.       Protein menunjukkan efek Tyndall.

8.       Protein cenderung mengubah sifat mereka seperti denaturasi. Banyak sekali proses denaturasi diikuti dengan koagulasi.

9.       Denaturasi mungkin akibat dari agen fisik atau kimia. Para agen fisik meliputi, gemetar, pembekuan, pemanasan dll agen kimia seperti sinar-X, radiasi radioaktif dan ultrasonik.

10.    Protein seperti asam amino menunjukkan amfoter yaitu properti, mereka dapat bertindak sebagai asam dan alkali.

11.    Seperti protein yang amfoterik di alam, mereka dapat membentuk garam dengan kedua kation dan anion berdasarkan muatan bersih.

12.    Kelarutan protein tergantung pada pH. Kelarutan terendah terlihat pada titik isoelektrik, kelarutan meningkat dengan meningkatnya keasaman atau alkalinitas.

13.    Semua protein menunjukkan bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, yaitu, laevorotatory.

Sifat Kimia Protein

1.          Protein ketika dihidrolisis oleh asam, seperti asam pekat HCl hasil amino dalam bentuk hidroklorida mereka.

2.       Ketika Protein dihidrolisis dengan alkali menyebabkan hidrolisis asam amino tertentu seperti arginie, sistein, serin, dll, juga aktivitas optik dari asam amino yang hilang.

3.       Protein yang reaksi dengan alkohol memberikan ester yang sesuai. Proses ini dikenal sebagai esterifikasi.

4.       Asam amino bereaksi dengan amina membentuk amida.

5.       Ketika asam amino bebas atau protein dikatakan bereaksi dengan asam mineral seperti HCl, garam asam terbentuk.

6.       Ketika asam amino dalam medium alkali bereaksi dengan banyak asam klorida, reaksi asilasi berlangsung.

7.       Reaksi Sanger adalah Protein bereaksi dengan reagen FDNB untuk menghasilkan turunan berwarna kuning, asam amino DNB.

8.       Tes Folin adalah tes spesifik untuk asam amino tirosin, di mana warna biru berkembang dengan asam phosphomolybdotungstic dalam larutan alkali karena kehadiran kelompok fenol.

C.    FUNGSI PROTEIN

Protein memegang peran penting dalam hampir semua proses biologi.

Peran tersebut terlihat dalam contoh berikut :

1.      Katalis enzimatik. Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalis oleh makromolekul spesifik yang disebut enzim. Sebagian reaksi seperti hidrasi karbondioksida bersifat sederhana, sedangkan reaksi lainnya seperti replikasi kromosom sangat rumit. Enzim mempunyai daya katalitik yang besar, umumnya meningkatkan kecepatan reaksi sampai jutaan kali. Transformasi kimiawi in vivo sukar berlangsung tanpa kehadiran enzim. Ribuan enzim telah diketahui sifatnya dan banyak diantaranya telah dapat dikristalisasi. Fakta menunjukkan bahwa hampir semua enzim yang dikenal adalah protein. Jadi protein merupakan pusat dalam menetapkan pola transformasi kimia dalam sistem biologis.

2.      Transport dan penyimpanan Berbagai molekul kecil dan ion ditransport oleh protein spesifik. Misalnya transport oksigen dalam eritrosit oleh hemoglobin, dan hemoglobin suatu protein sejenis mentransport oksigen dalam otot. Besi dalam plasma darah terikat pada transferin dan disimpan dalam hati dalam bentuk kompleks dengan feritin, protein yang lain lagi.

3.      Koordinasi gerak. Protein merupakan komponen utama dalam otot. Kontraksi otot berlangsung akibat pergeseran dua jenis filamen protein. Contoh lain adalah pergerakan kromosom pada proses mitosis dan gerak sperma oleh flagela.

4.      Penunjang mekanis. Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh adanya kolagen yang merupakan protein fibrosa.

5.      Proteksi imun. Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel yang berasal dari organisme lain.

6.      Membangkitkan dan menghantar impuls syaraf. Respon sel syaraf terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dapat dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetilkolin, berperan dalam transmisi impuls syaraf pada sinap yang menghubungkan sel-sel saraf.

7.      Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi. Pengaturan urutan ekspresi informasi genetik  sangat penting bagi pertumbuhan yang beraturan serta diferensiasi sel. Hanya bagian kecil genom dalam sel yang akan diekspresikan pada satu saat. Pada bakteri, protein represor merupakan elemen pengatur yang penting untuk meredam segmen spesifik suatu DNA dalam suatu sel. Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya faktor pertumbuhan syaraf mengendalikan pertumbuhan jaringan syaraf. Aktivitas sel-sel yang berbeda pada organisme multisel dikoordinasi oleh hormon. Banyak hormon seperti insulin dan TSH (Thyroid – stimulating hormone) merupakan protein. Protein dalam sel berperan dalam pengaturan arus energi dan unsur-unsur. ( Strayer, 2000 : 17-18)

D.    SUMBER – SUMBER PROTEIN

Protein terdiri dari beberapa asam amino, yang mana sebagian dapat diproduksi oleh tubuh dan sebagian lagi tidak. Asam amino yang tidak dapat diproduksi oleh tubuh atau disebut dengan asam amino essensial dapat kita peroleh dari makanan. Sumber protein sendiri digolongkan menjadi dua golongan, yakni sumber protein nabati atau sumber protein yang berasal dari tumbuh-tumbuhan seperti sayur-sayuran, buah-buahan, atau kacang-kacangan. Sedangkan golongan kedua adalah sumber protein hewani atau summber protein yang berasal dari hewan.

1.      Ikan

Tentunya kita semua sudah tahu kalau ikan merupakan makanan tinggi protein. Namun, berbeda dengan daging, kita tidak perlu kuatir akan kandungan lemak pada ikan. Beberapa jenis ikan, seperti gindara memiliki kadar lemak yang sangat rendah. Ikan lainnya seperti salmon dan tuna memiliki kandungan lemak yang cukup banyak, namun jangan kuatir karena lemak yang terkandung di dalamnya merupakan lemak baik Omega 3.

2.      Susu dan produk olahan lainnya

80% protein pada whole milk merupakan protein kasein, sedangkan 20% sisanya adalah protein whey. Protein whey dapat diserap dengan cepat oleh tubuh sehingga cocok untuk dikonsumsi. Susu juga penting untuk pertumbuhan tulang dan gigi.

3.      Telur

Telur adalah salah satu makanan yang lazim untuk dikonsumsi. Telur memilki kandungan protein yang tinggi.

4.      Daging merah

 Konsumsi daging merah seperti daging sapi, kambing dan domba baik untuk tubuh. Selain sebagai sumber protein, daging merah juga penting sebagai sumber vitamin B₁₂ and zat besi ( Yuniarti, 2003 : 35)

  

E.     KLASIFIKASI ASAM AMINO

-          Asam amino essensial

Ada 10 macam asam amino yang dibutuhkan makhluk hidup  untuk pertumbuhan yang tidak dapat disintesis tubuh , asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Satu cara sintesis adalah pengubahan asam amino yang terdapat berlebih menjadi asam amino yang diinginkan oleh suatu reaksi transminasi. Ternyata ada sembilan jenis asam amino esensial untuk manusia yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesis tubuh, yang berarti harus ada dalam makanan sehari-hari.

Bila tubuh mengandung cukup nitrogen, tubuh mampu mensintesis sebelas jenis asam amino lain, yaitu asam amino tidak esensial yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. Nitrogen ini dapat berasal dari asam amino tidak esensial dan asam amino esensial yang berlebihan. Sudah tentu ke 20 asam amino tersebut diperlukan untuk pertumbuhan, perkembangan dan pemeliharaan kesehatan tubuh.

-          Asam amino nonesensial

Asam amino non esensial adalah Asam amino yang tidak penting untuk pembentukan protein tubuh, tetapi asam amino ini bila tidak terdapat dalam tubuh dapat disintesis tubuh dalam jumlah yang diperlukan. (Fessenden, 1982 : 366)

F.     PEPTIDA DAN IKATAN PEPTIDA

a.          Peptida

Protein merupakan gabungan dari peptida. Pepetida adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Peptida dapat berupa oligopeptida (2-10) asam amino. Polipeptida yaitu 11 sampai ratusan bahkan ribuan asam amino. (Azmi Johni, 1999 : 21)

Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino, masing-masing disebut dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dan seterusnya. Peptida didapatkan dari hasil hidrolisis rantai panjang polipeptida, protein. (Wirahadikusumah, Muhamad. 1989:25)

Penamaan peptida didasarkan pada komponen asam amino yang menyusunnya, kemudian asam amino berikutnya akhiran in diganti dengan akhiran il dan asam amino akhir namanya tetap.

b.          Ikatan Peptida

Ikatan peptida adalah ikatan yang mengaitkan dua molekul asam amino. Contoh -CO-NH- (ikatan peptida)

            Ikatan peptida adalah ikatan yang mengaitkan dua molekul asam amino. Contoh -CO-NH- (ikatan peptida). Pembentukan (formasi) ikatan peptida asam amino penyusunnya secara termodinamika kurang menguntungkan. Ilmu daya usaha yang tidak menguntungkan dari pembentukan katan peptida, menyebabkan protein terhidrolisa secara spontan. Akan tetapi reaksi luarnya lambat tanpa adanya katalis. (Page & Soendoro. 1989:44)

            Suatu polipeptida terbentuk sebagai hasil kondensasi asam amino, yang menghasilkan molekul linier. Biasanya satu ujung rangkaian sisa-sisa asam amino ini mempunyai gugus karboksil bebas. Polipeptida dinamakan sebagai derivat asam amino dengan gugus karboksil bebas. (Montgomery, dkk. 1993:89)

            Perbedaan antara polipeptida dan protein tidaklah jelas, istilah protein biasanya mengacu pada suatu biopolimer dengan berat molekul lebih besar dari beberapa ribu. Sedangkan suatu polipeptida mempunyai berat molekul yang lebih kecil, dan jika jumlah asama amino dalam molekul diketahui, maka polipeptida itu dapat disebutkan. Misalnya horon glukagon merupakan non-aikosapeptid (29 asam amino), dan oksitosin serta vasopresin adalah nonpeptid (9 sisa asam amino), sistin dihitung sebagai 2 sisa asam amino.

Pada akhir tahun 1930-an, Linus Pauling dan Robert Corey mulai mempelajari struktur asam amino dan peptida secara tepat dengan menggunakan teknik kristalografi sinar-X. Tujuannya adalah untuk mengetahui standar jarak dan sudut ikatan dalam unit penyusun untuk meramalkan konformasi protein. Salah satu hasil penemuan yang penting adalah bahwa unit peptida bersifat kaku dan planar. Hidrogen gugus amino hampir selalu trans (berlawanan) terhadap oksigen gugus karbonil. Pengecualian adalah ikatan peptida X-Pro (X menyatakan sembarang residu), yang dapat cis (pada sisi yang sama) atau trans. Ikatan antara atom karbon karbonil dengan atom nitrogen unit peptida tidak bebas berputar, sebab ikatan ini merupakan ikatan rangkap parsial. (Stryer, Lubert. 2000:27)

Unit Peptida Bersifat Kaku dan Planar

Kondensasi gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil asam amino lain membentuk ikatan peptida dengan stabilisasi resonansi yang menghasilkan susunan pengaturan planar terdiri dari 6 buah atom yang turut berperan serta. Jika dua atau lebih ikatan peptida digabungkan, pergerakan yang paling lentur sedikit banyak akan ekivalen dengan suatu rantai yang tiap sambungannya merupakan ikatan peptid C-N, dapat bergerak sebesar suatu sudut tertentu terhadap sambungan berikutnya. Suatu struktur polipeptid dengan kelenturan maksimum semacam ini disebut mempunyai konformasi gulungan rambang (random  coil), konformasi yang merupakan bentuk tiga dimensi suatu molekul. Akan tetapi sifat-sifat polipeptid yang lain akan cenderung menstabilkan molekul kedalam bentuk yang lebih kaku. Dengan mengecualikan sambungan-sambungan silang, seperti ikatan -S-S di dalam suatu sisa sistinil, unsure-unsur penstabil struktur ini adalah ikatan hydrogen, antaraksi ionic, dan antaraksi hidrofobik.

1.      Ikatan Hidrogen

Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara gugus -NH- atau -OH dan gugus C=O dalam ikatan peptid atau -COO- dalam gugus R.       

2.      Antaraksi Ionik

Antaraksi ionik mencakup ikatan-ikatan ion atau gaya tolak-menolak antara gugus-gugus bermuatan

3.      Antaraksi Hidrofobik

Antaraksi hidrofobik menggambarkan afinitas gugus satu terrhadap yang lain cara yang sangat serupa dengan penarikan rantai alifatik asam lemak ke tetes minyak dalam emulsi air- minyak. Gugus hidrofobik ditolak keluar dari air. Jadi terdapat afinitas antara gugus R asam amino alifatik atau gugus aromatic fenilalanin dan triptofan.

Segmen konformasi rantai polipeptid

Gulungan rambang lentur yang dibentuk dari suatu polipeptid dapat tersusun baik dalam suatu bentuk heliks ataupun suatu bentuk lembaran berlipat untuk dapat memperoleh jumlah ikatan hidrogen yang maksimum antara sambungan-sambungan peptid. Dengan tidak adanya factor-faktor penstabil yang lain, susunan ini akan memberikan konformasi yang lebih stabil daripada gulungan rambang.

Lembaran berlipat

1.      Lembaran berlipat sejajar

Rantai polipeptid yang tersusun dengan ujung-ujung akhiran karboksilnya searah. Tiap ikatan peptid bersama dengan ikatan peptid yang bersebelahan dari rantai yang lain berperan dalam pembentukan hidrogen. Konformasi semacam ini menempatkan gugus-gugus R pada kedua sisi lembaran, suatu hal yang penting jika diperhatikan lapisan satu lembar polimolekul di atas yang lainnya. Rambut atau wol pada panas lembab dapat direntangkan guna membentuk konformasi jenis ini. 

2.      Lembaran berlipat antisejajar

Konformasi serupa diperoleh bila dua rantai polipeptid bersebelahan berjalan berlawanan arah. Konformasi ini kurang umum dijumpai pada protein manusia, contoh paling baik dalam alam ialah fibroin sutera. (Montgomery,dkk.1989:90-93)

Struktur dari peptide

Struktur peptida dapat dibagi atas 4 macam yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier dan struktur kuartener.

1.      Struktur primer

Struktur primer peptida ini jarang didapatkan di alam, tetapi struktur ini terjadi karena adanya ikatan peptida antara asam amino pertama dengan asam amino berikutnya.

Struktur ini merupakan struktur yang cukup kuat sehingga sulit diputuskan karena ikatannya berupa ikatan kovalen, kecuali dengan hidrolisa asam yang kuat seperti HCL dan H2SO4.

2.      Struktur sekunder

Struktur sekunder peptida terjadi karena adanya ikatan hidrogen antara asam amino yang pertama dengan asam amino yang ketiga atau paling kurang melewati 1 asam amino lainnya, bisa 1 dengan 3, 1 dengan 4, 1 dengan 5 dan seterusnya.

Akibat adanya ikatan hidrogen antara asam amino1 dengan 3 dan berikutnya maka struktur sekunder berbentuk helik atau zigzag.

3.      Struktur tertier

            Struktur tertier peptida merupakan struktur yang lebih komplek, merupakan gabungan dari struktur sekunder. Di alam struktur ini paling banyak ditemukan. Struktur ini sangat kompak, karena selain adanya ikatan peptida, ikatan hidrogen, juga didapatkan ikatan yang lain dengan struktur seperti gambar dibawah ini :

 Walaupun strukturnya sangat kompak tetapi mudah rusak oleh pengaruh perubahan pH, perubahan temperatur, dan pelarut organik. Maka kerusakan protein sewaktu denaturasi dan koagulasi dihubungkan dengan kerusakan struktur ini. Kerusakan oleh panas tidak menyebabkan perubahan kadar gizi protein, tetapi menyebabkan  kerusakan fungsi biologisnya. Misalnya suatu enzim yang bekerja pada temperatur optimum 37 derajat C bila dilakukan pemanasan di atas suhu tersebut maka akan terjadi penurunan aktifitasnya, sehingga fungsinya sebagai katalis tidak optimum lagi.

4.      Struktur kuartener

            Struktur kuartener peptida merupakan suatu gabungan yang lebih komplek dari struktur tertier. (Azmi, Johni. 1999:22-25)

  

DAFTAR PUSTAKA

Azmi, Johni. 1999. Biokimia 1 (Biomolekul). Padang : UNP Press

Fessenden, Fessenden. 1982. Kimia Organik Edisi Ketiga. University of montana : Erlangga

Montgomery, dkk. 1993. Biokimia Jilid 1. Yogyakarta : Gadjah Mada Universty Press

Strayer, Lubert. 2000. Biokimia vol. Edisi 4 / Biochemistry. New York : Fakultas Kedokteran UI

Soendoro, R. 1989. Prinsip-prinsip Biokimia. FK Universitas Airlangga, Surabaya : Erlangga

Wirahadikusumah, Muhamad. 1989. Biokimia. Bandung : ITB Bandung